罗非鱼热休克蛋白70在毕赤酵母中的表达与纯化 Expression and purification of recombinant Tilapia heat

排行榜 收藏 打印 发给朋友 举报 来源: 《大连水产学院学报》 发布者:cjk3d
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\5bex9@0罗非鱼热休克蛋白70在毕赤酵母中的表达与纯化Expression and purification of recombinant Tilapia heat shock protein 70 in yeast Pichia pastoris

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摘要:以尼罗罗非鱼血液mRNA反转录获得编码罗非鱼Hsp70完整cDNA,重组构建罗非鱼真核表达载体pPIC9K/rtHsp70;在毕赤酵母Pichia pastoris KM71中表达重组罗非鱼的热休克蛋白70(rtHsp70),对表达上清液进行SDS-PAGE及Western blot分析;采用亲和层析、HiTrap Desalting预装柱脱盐纯化目的蛋白.结果表明:克隆至pMD载体上的基因与目的基因完整编码区序列完全一致;诱导表达上清液经SDSPAGE及Western blot分析,上清液中蛋白条带大小与目的蛋白相对分子质量大小一致;每升诱导上清液可以获得约2 mg纯化蛋白.本研究中获得的rtHsp70毕赤酵母工程菌及纯化的rtHsp70为后期rtHsp70-肽疫苗研究奠定了基础.

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作者:水利论文$Q4a!hJ2n#m"ko

|3lS3gc t NZ0陈明[1]王秋华[2]王瑞[1]黄婷[1]梁万文[1]李超[1]雷爱莹[1]陈福艳[1]余晓丽[1]甘西[1]

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作者单位:水利论文i$D9V\!M#\$q

+HgWoX$tFe0广西水产研究所,广西,南宁,530021广西水产研究所,广西,南宁,530021;广西大学,动物科学技术学院,广西,南宁,530005水利论文1X J2l j-]eU T

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期 刊:

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大连海洋大学学报

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